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News | 27.06.2024 | Pressemeldung

Urm1 schützt Proteine in Stress-Situationen

Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler vom MPI für Biochemie zeigen, dass das Protein Urm1 andere Proteine in zellulären Stressituationen schützt, indem es die Phasentrennung fördert.
Illustration adapted from the original publication
Als Reaktion auf Stress, z.B. durch Temperaturanstieg oder sinkendem zelluläre pH-Wert nimmt die Menge an Urm1  in den Zellen zu. Urm1 (orange) interagiert mit sich selbst und bindet anderen Proteinen (rot). Zusammen mit Uba4 (türkis) formt es ein komplexes Proteininteraktionsnetzwerk, das zur Bildung eines biomolekularen Kondensats führt.  

Damit Proteine bei zellulärem Stress nicht geschädigt werden, werden diese in sogenannten Stressgranula konzentriert. Wissenschaftler aus der Abteilung Zelluläre Biochemie vom Max-Planck-Institut für Biochemie, konnten jetzt erstmalig zeigen, dass das Protein Urm1 hier eine entscheidende Rolle spielt. Das ubiquitin-ähnliche Proteine erleichtert den Beginn der Phasentrennung und somit die Entstehung der Stressgranula. Die Ergebnisse der Studie wurden im Fachmaganzin Cell veröffentlicht.